home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Aminet 6 / Aminet 6 - June 1995.iso / Aminet / misc / sci / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00536 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  1.4 KB  |  29 lines
  1. **************************************************
  2. * Indole-3-glycerol phosphate synthase signature *
  3. **************************************************
  4.  
  5. Indole-3-glycerol phosphate synthase (EC 4.1.1.48) (IGPS) catalyzes the fourth
  6. step in the biosynthesis  of  tryptophan:  the  ring  closure of 1-(2-carboxy-
  7. phenylamino)-1-deoxyribulose into indol-3-glycerol-phosphate.
  8.  
  9. In some  bacteria,  IGPS  is  a  single  chain  enzyme.  In  others  - such as
  10. Escherichia coli - it is the N-terminal  domain  of a bifunctional enzyme that
  11. also  catalyzes  N-(5'-phosphoribosyl)anthranilate isomerase (PRAI)  activity,
  12. the third  step  of  tryptophan  biosynthesis.  In  fungi, IGPS is the central
  13. domain of a trifunctional  enzyme  that also contains a PRAI C-terminal domain
  14. and a glutamine amidotransferase N-terminal domain.
  15.  
  16. The N-terminal  section of IGPS contains a highly conserved region which X-ray
  17. crystallography studies  [1]  have shown to be part of the active site cavity.
  18. We use this region as a signature pattern for IGPS.
  19.  
  20. -Consensus pattern: [LIVMFY]-[LIVMC]-x-E-[LIVMFYC]-K-[KRSP]-[ATK]-S-P-[ST]-
  21.                     x(3)-[LIVMFYST]
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  23.  for Phytophthora parasitica IGPS which lack this region.
  24. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  25. -Last update: June 1994 / Pattern and text revised.
  26.  
  27. [ 1] Wilmanns M., Priestle J.P., Niermann T., Jansonius J.N.
  28.      J. Mol. Biol. 223:477-507(1992).
  29.